ڊسلفائيڊ بانڊ ڪيترن ئي پروٽينن جي ٽن-dimensional جوڙجڪ جو هڪ لازمي حصو آهن.اهي covalent بانڊ لڳ ڀڳ سڀني extracellular peptides ۽ پروٽين molecules ۾ ملي ڪري سگهجي ٿو.
هڪ ڊسلفائيڊ بانڊ ٺهي ٿو جڏهن هڪ سيسٽين سلفر ايٽم پروٽين ۾ مختلف پوزيشن تي سيسٽين سلفر ايٽم جي ٻئي اڌ سان هڪ گڏيل سنگل بانڊ ٺاهي ٿو.اهي بانڊ پروٽينن کي مستحڪم ڪرڻ ۾ مدد ڪن ٿا، خاص طور تي جيڪي سيلز مان لڪيل آهن.
ڊسلفائيڊ بانڊ جي موثر ٺهڻ ۾ ڪيترائي پهلو شامل آهن جهڙوڪ سيسٽين جو مناسب انتظام، امينو اسيد جي رهجي ويلن جو تحفظ، حفاظتي گروپن کي ختم ڪرڻ جا طريقا، ۽ جوڙڻ جا طريقا.
پيپٽائڊس کي ڊسلفائيڊ بانڊز سان گڏ ڪيو ويو
گوتو آرگنزم وٽ هڪ بالغ ڊسلفائيڊ بانڊ انگوزي ٽيڪنالاجي آهي.جيڪڏهن پيپٽائڊ ۾ Cys جو صرف هڪ جوڙو شامل آهي، ڊسلفائيڊ بانڊ ٺهڻ سڌو آهي.پيپٽائڊس ٺھيل آھن ٺھيل يا مائع مرحلن ۾،
ان کان پوء هڪ pH8-9 حل ۾ آڪسائيڊ ڪيو ويو.ٺاھڻ نسبتا پيچيده آھي جڏھن ڊسلفائيڊ بانڊن جا ٻه يا وڌيڪ جوڙو ٺاھڻ جي ضرورت آھي.جيتوڻيڪ ڊسلفائيڊ بانڊ ٺهڻ عام طور تي مصنوعي اسڪيم ۾ دير سان مڪمل ڪيو ويندو آهي، ڪڏهن ڪڏهن اڳ ۾ ٺهيل ڊسلفائڊس جو تعارف پيپٽائيڊ زنجيرن کي ڳنڍڻ يا ڊگهو ڪرڻ لاءِ فائديمند هوندو آهي.Bzl هڪ Cys حفاظتي گروپ آهي، Meb، Mob، tBu، Trt، Tmob، TMTr، Acm، Npys، وغيره، وڏي پيماني تي استعمال ڪيو ويندو آهي.اسان disulphide peptide synthesis ۾ specialized شامل آهن:
1. ڊسلفائيڊ بانڊ جا ٻه جوڙا ماليڪيول جي اندر ٺهندا آهن ۽ ڊسلفائيڊ بانڊ جا ٻه جوڙا ماليڪيولن جي وچ ۾ ٺهيل هوندا آهن.
2. ڊسلفائيڊ بانڊن جا ٽي جوڙا ماليڪيول جي اندر ٺھندا آھن ۽ ڊسلفائيڊ بانڊ جا ٽي جوڙا ماليڪيولن جي وچ ۾ ٺھي ويندا آھن.
3. انسولين پوليپيپٽائيڊ جي ٺهڻ، جتي مختلف پيپٽائڊ جي ترتيبن جي وچ ۾ ڊسلفائيڊ بانڊ جا ٻه جوڙا ٺهيل آهن.
4. ڊسلفائيڊ بانڊڊ پيپٽائڊس جي ٽن جوڙن جو ٺهڪندڙ
cysteinyl امينو گروپ (Cys) ايترو خاص ڇو آهي؟
سائس جي پاسي واري زنجير ۾ هڪ تمام سرگرم رد عمل وارو گروپ آهي.هن گروپ ۾ هائيڊروجن ايٽم آساني سان آزاد ريڊيڪلز ۽ ٻين گروهن سان تبديل ٿي ويا آهن، ۽ اهڙيء طرح آساني سان ٻين ماليڪيولن سان covalent بانڊ ٺاهي سگهن ٿا.
ڊسلفائيڊ بانڊ ڪيترن ئي پروٽين جي 3D ساخت جو هڪ اهم حصو آهن.Disulphide پل بانڊ peptide جي لچڪدار گھٽجي سگهي ٿو، stiffness وڌائي، ۽ امڪاني تصويرن جو تعداد گھٽائي.هي تصوير جي حد حياتياتي سرگرمي ۽ ساخت جي استحڪام لاء ضروري آهي.ان جي متبادل پروٽين جي مجموعي جوڙجڪ لاء ڊرامائي ٿي سگھي ٿي.هائيڊروفوبڪ امينو اسيد جهڙوڪ Dew، Ile، Val هڪ هيلڪس اسٽيبلائيزر آهن.ڇاڪاڻ ته اهو سيسٽين جي ٺهڻ جي ڊسلفائيڊ بانڊ α-هيلڪس کي مستحڪم ڪري ٿو جيتوڻيڪ سيسٽين ڊسلفائيڊ بانڊ نه ٺاهي.اهو آهي، جيڪڏهن سڀئي سيسٽين جي باقيات گهٽجي وڃڻ واري حالت ۾ هئا، (-SH، مفت سلفيڊرل گروپن کي کڻڻ)، هيليڪل ٽڪرن جو هڪ اعلي سيڪڙو ممڪن هوندو.
سيسٽين پاران ٺاهيل ڊسلفائيڊ بانڊ ٽيٽيري ڍانچي جي استحڪام لاءِ پائيدار هوندا آهن.اڪثر ڪيسن ۾، بانڊن جي وچ ۾ ايس ايس پل، چوٿين جوڙجڪ جي ٺهڻ لاء ضروري آهن.ڪڏهن ڪڏهن سيسٽين جي باقيات جيڪي ڊسلفائيڊ بانڊ ٺاهيندا آهن اهي بنيادي ڍانچي ۾ تمام پري هوندا آهن.ڊسلفائيڊ بانڊ جي ٽوپولوجي جو بنياد پروٽين جي بنيادي ڍانچي جي هومولوجي جي تجزيي جو بنياد آهي.Homologous پروٽين جي cysteine resdues تمام محفوظ آهن.صرف Tryptophan statistically cysteine کان وڌيڪ محفوظ هو.
cysteine thiolase جي catalytic سائيٽ جي مرڪز ۾ واقع آهي.Cysteine سڌو سنئون substrate سان acyl وچولي ٺاهي سگهي ٿو.گھٽيل فارم "سلفر بفر" جي طور تي ڪم ڪري ٿو جيڪو پروٽين ۾ سيسٽين کي گھٽائي حالت ۾ رکي ٿو.جڏهن pH گھٽ ٿئي ٿو، توازن گھٽجي ويو -SH فارم جي حمايت ڪري ٿو، جڏهن ته الڪائن واري ماحول ۾ -SH وڌيڪ آڪسائيڊائز ٿيڻ جو امڪان آهي -SR، ۽ R ٻيو ڪجهه آهي پر هڪ هائيڊروجن ايٽم.
سيسٽين پڻ هائڊروجن پروڪسائيڊ ۽ نامياتي پرڪسائيڊس سان رد عمل ڪري سگهي ٿو هڪ detoxicant طور.
پوسٽ جو وقت: مئي-19-2023